组蛋白修饰是指在组蛋白的氨基酸残基上进行的各种化学修饰，主要包括乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化和SUMO化等。这些修饰可以改变组蛋白的结构和性质，从而影响DNA的包装和转录活性，进而调控基因表达。 1. 组蛋白乙酰化：组蛋白乙酰化主要发生在赖氨酸残基上，由组蛋白乙酰转移酶催化。乙酰化的组蛋白可以减少其与DNA的亲和力，使DNA更易被转录因子识别和结合，因此通常与基因激活相关。 2. 组蛋白甲基化：组蛋白甲基化主要发生在赖氨酸和精氨酸残基上，由组蛋白甲基转移酶催化。甲基化的组蛋白对基因表达的影响取决于甲基化的位点和程度。例如，H3K4me3和H3K79me2通常与活跃转录的基因相关，而H3K9me3、H3K27me3和H4K20me3则与沉默的基因相关。 3. 组蛋白磷酸化：组蛋白磷酸化主要发生在丝氨酸和苏氨酸残基上，由蛋白激酶催化。磷酸化的组蛋白可以改变其电荷和形状，影响DNA的包装和转录活性。例如，组蛋白H3S10的磷酸化与染色质重塑和基因激活有关。 4. 组蛋白泛素化：组蛋白泛素化主要发生在赖氨酸残基上，由E3泛素连接酶催化。泛素化的组蛋白可以招募其他蛋白质，形成更大的复合物，参与各种生物学过程，如DNA修复、细胞周期调控和应激反应等。 5. 组蛋白SUMO化：组蛋白SUMO化也主要发生在赖氨酸残基上，由SUMO连接酶催化。SUMO化的组蛋白可以改变其与其他蛋白质的相互作用，参与染色质重塑、DNA修复和转录调控等过程。 总的来说，组蛋白修饰是表观遗传调控的重要方式之一，通过改变组蛋白-DNA和组蛋白-蛋白质的相互作用，精细调控基因的表达状态，从而影响细胞的命运决定和个体的发育进程。